Explique como a temperatura influencia na atividade enzimática

Se púdessemos listar as classes de compostos existentes na natureza de acordo com o fascínio que provocam, as ENZIMAS estariam, com certeza, dentre os principais da lista. Mas o que faz dessas biomoléculas espécies tão incríveis e indispensáveis?

A manutenção de nossa vida depende da ocorrência ininterrupta de uma série de reações químicas. Porém, a temperatura de aproximadamente 36oC e o pH próximo da neutralidade (7,0), condições apresentadas pelo nosso organismo, não são favoráveis ao desenvolimento de todas essas reações. Um exemplo: a digestão das proteínas em aminoácidos é um processo que ocorre diariamente em nosso trato digestório. Essa "quebra" de proteínas também ocorre normalmente em laboratórios que desejam obter os aminoácidos em sua forma livre. A diferença está no fato de que para conseguir romper as ligações peptídicas fora do organismo humano, os cientistas precisam submeter as proteínas a processos de fervura em meio ácido ou básico.

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Poderíamos facilmente concluir: uma reação que, para acontecer, precisa de fervura e condições extremas de pH não ocorrerá facilmente no interior do organismo humano, onde a temperatura é muito mais baixa e o pH nem sempre é o ideal para a ocorrência dessa reação... Mas ela acontece!!!
Será que existe algum mediador, algum mecanismo que acelere essas reações dentro do nosso organismo?

A resposta é SIM... As enzimas é que fazem esse papel, atuando como CATALISADORES BIOLÓGICOS!!!

Catalisadores

são substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas, sem participar delas como reagentes. Ou seja: eles participam da reação, aumentam sua velocidade, mas são recuperados inalterados ao final dela.

As enzimas são proteínas presentes em toda a natureza. O uso de enzimas data de mais de cinco mil anos, quando as pessoas já utilizavam enzimas chamadas de “coalho” para transformar o leite em queijo. Este é um dos exemplos de como as enzimas funcionam como catalisadores, ou seja, conseguem acelerar reações biológicas.

Fatores que afetam a atividade das enzimas

1) Temperatura: ela interfere diretamente na atividade das enzimas. Levando em consideração alguns limites, a agilidade de uma reação enzimática maximiza quando há elevação da temperatura. Porém, também pode reduzir bruscamente a partir de certa temperatura. Quando existe aumento da temperatura as moléculas se agitam e, então, existem mais possibilidades das moléculas se chocarem e gerarem reação. A questão é que se a temperatura for além do que deve ser, devido à agitação das moléculas, rompem-se as ligações responsáveis por estabilizar a estrutura espacial da enzima e, então, ela se desnatura. Não há uma orientação única sobre temperatura, pois cada tipo de enzima possui sua temperatura adequada. Grande parte das enzimas humanas chega à temperatura ideal entre 35 e 37,5ºC, que é a base de temperatura normal do corpo humano. Diferente das bactérias que residem em fontes de água quente, nesse caso a temperatura ideal das enzimas fica em torno de 70ºC.

2) Tempo: a atividade das enzimas sofre influência direta da ação do tempo. Se a enzima ficar mais tempo em contato com o substrato, uma maior quantidade de produtos será obtida.

3) pH: este item influencia da mesma maneira que a temperatura, dependendo do valor de pH, a reação química pode ser maximizada ou inibida.

Hey, você que está estudando sobre as enzimas

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Sabia que os produtos 0% Lactose que você pode consumir só existem graças à uma enzima chamada lactase? Leia nosso post sobre como é produzido o queijo sem lactose e entenda um pouco mais deste processo.

Tá bom, entendemos, quem sabe você não goste muito de queijo…

Você sabia que o detergente que é usado em sua casa para lavar as suas ro

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upas, pode conter enzimas? Já ouviu falar

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Acesse nossos posts e conta pra gente o que você achou desse incrível universo de aplicações das enzimas.

Enzimas são classes de proteínas que catalisam as reações metabólicas no organismo. Ou seja, aumentam a velocidade em que uma determinada reação ocorre, de modo que o produto dessa reação seja formado em menos tempo.

Uma das características mais básicas desses biocatalisadores é sua alta especificidade pelo substrato. Isso significa que uma enzima específica, para desempenhar sua função em alguma reação metabólica, precisa se ligar em um substrato também específico.

Além disso, as enzimas não podem ser consumidas ao longo da reação, o que significa que a enzima atuante estará presente no início e no final do processo catalisado.

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Esquema de uma reação enzimática mostrando que a enzima não é consumida ao longo da reação de formação dos produtos.

As enzimas atuam em praticamente todos os processos metabólicos de um indivíduo. Geralmente, são pronunciadas com o sufixo ASE, por exemplo:

  • Amilases: enzimas que digerem o amido, convertendo-o em sacarídeos menores como maltose;
  • Quinases: enzimas que fosforilam um substrato (adicionam grupos fosfatos em moléculas);
  • Lipases: enzimas que quebram lipídios;
  • Proteases: enzimas que digerem proteínas, convertendo-as em peptídeos e aminoácidos.

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Sendo um tipo de proteínaa função enzimática está totalmente relacionada com sua estrutura. A conformação da enzima precisa ser precisa para que o reagente da reação (aqui chamado de substrato) consiga se ligar na região chamada de sítio ativo ou centro ativo

Algumas enzimas precisam ser ativadas por outras moléculas, chamadas de cofatores quando são íons inorgânicos e de coenzimas quando são moléculas orgânicas, como as vitaminas. Esses ativadores enzimáticos agem alterando a conformação protéica, de modo que o sítio ativo tenha afinidade pelo substrato a se ligar.

Uma vez ligados, o complexo enzima + substrato reage para a formação do(s) produto(s), com a enzima acelerando essa reação.

O encaixe entre enzima e substrato é fundamental para a eficácia da atividade enzimática. Por isso, a reação é específica. É importante ressaltar que a enzima NÃO promove a reação, ela apenas acelera uma reação que aconteceria naturalmente.

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Mecanismo de ação enzimática em que uma enzima, após ser ativada por um cofator, se liga ao substrato e forma o complexo enzima+substrato e, então, reage formando o produto final, que se desliga da enzima.

Em termos químicos, para que uma determinada ação ocorra, uma quantidade de energia precisa ser fornecida para o complexo. Essa energia necessária é chamada de Energia de ativação. As enzimas agem diminuindo essa energia de ativação.

Com isso, o substrato precisa de menos energia para reagir, e os produtos são, portanto, gerados em menos tempo.

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Gráfico da energia necessária para que uma reação qualquer ocorra. Em azul, a reação sem a ação enzimática e, em vermelho, com a ação enzimática. É possível notar que a energia de ativação (linhas azul e vermelha na vertical) da reação contendo enzima é menor que a reação sem a enzima.

As reações mediadas por enzimas podem sofrer condições adversas no meio em que se encontram, e isso se reflete na eficácia dessas reações e nos produtos formados. Alguns fatores como temperatura e pH afetam a atividade enzimática.

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O aumento de temperatura promove maior agitação entre átomos e moléculas, isso não é diferente com as enzimas.

Temperaturas muito baixas dificultam a movimentação e interação das moléculas, assim como temperaturas elevadas que podem quebrar ligações mais fracas, fazendo com que a enzima, que é uma proteína, perca suas estruturas quaternária, terciária e secundária.

Explique como a temperatura influencia na atividade enzimática
Gráfico da influência da temperatura na velocidade da ação enzimática. As enzimas humanas, geralmente, operam com temperatura ótima entre 36 e 37 °C.

Dentro da faixa de temperatura que uma enzima consegue atuar, há um ponto conhecido como temperatura ótima, em que sua atividade é máxima, ou seja, a enzima opera com aceleração máxima da reação, e a formação do produto ocorre no menor tempo possível.

Temperaturas mais elevadas que a temperatura ótima quebram as ligações protéicas, fazendo com que a enzima perca suas estruturas. As enzimas humanas geralmente operam em temperatura corporal a 36 ºC. 

Assim como ocorre com a temperatura, cada enzima opera em uma variação de pH específica. O chamado pH ótimo é o pH em que a atividade enzimática é máxima.

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Gráfico da influência do pH na velocidade da ação de três enzimas diferentes. A Pepsina, que tem ação em pH ácido, a tripsina, que tem ação em pH básico, e a amilase salivar, que age em pH neutro.

PHs distantes do pH ótimo alteram as ligações interespecíficas da molécula, comprometendo desde sua estrutura e função à inativação enzimática completa.

Uma vez que a enzima retorna para a faixa de pH em que desempenha função, suas estruturas são refeitas e sua função restabelecida. 

As enzimas humanas podem operam em pH neutro (7), embora existam proteínas operando em pH ácido (enzimas que operam no estômago, em pHs próximos de 2) ou em pH básico (enzimas operando no Duodeno, com pH próximo de 9 ou 10).

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A velocidade de uma reação enzimática também dependerá da quantidade de substrato presentes no meio.

Como a enzima, para atuar, depende da ligação com o substrato, pequenas concentrações de substrato dificultam a interação com as enzimas contidas no meio, determinando, assim, baixa velocidade de reação.

Em contrapartida, elevadas quantidades de substrato aumentam as chances de interação com as moléculas enzimáticas presentes no meio, de forma que também aumenta a velocidade de reação.

Explique como a temperatura influencia na atividade enzimática
A concentração de substrato também é um fator que influencia na velocidade de reação.

A concentração de substrato influencia na velocidade de reação até um ponto máximo, chamado ponto de saturação.

Passado deste ponto de saturação, as enzimas estarão todas ligadas nos substratos, catalisando as reações na máxima velocidade que conseguem. Dessa forma, mesmo elevando a concentração de substrato, a velocidade de reação permanece constante.

Outras substâncias podem atuar na reação, inibindo a atividade enzimática. Os chamados inibidores diminuem a velocidade de reação e podem operar de forma competitiva ou não competitiva.

Os inibidores competitivos possuem estrutura química semelhante ao substrato da enzima, de forma que consegue “competir” com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. Com isso, parte das moléculas enzimáticas presentes no meio se ligam nesses inibidores, não formando produto e impossibilitando o substrato de se ligar.

Os inibidores não competitivos não se ligam no mesmo sítio ativo do substrato, mas sim em outro sítio ativo presente na enzima. Operam alterando a conformação enzimática, de modo que o sítio ativo em que o substrato se ligaria fique inativo ou inacessível.

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Exercício de fixação

MACK/SP

Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve:

A estar na mesma concentração da enzima.

B ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.

C recobrir toda a molécula da enzima.

D ter a mesma função biológica do substrato da enzima.

E promover a desnaturação dessa enzima.